عنوان :

مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از

ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

تعداد صفحات : ۳۰

نوع فایل : ورد و قابل ویرایش

چکیده:

انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia  با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده ۲% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک ۲% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس بزرگ نشان داد که ژل ها با اضافه کردن نمک ۲% قوی تر می شوند و الاستیک تر می شوند در مقایسه با نمونه های بدون نمک.

پروتین های تیمار نشده قلیایی نتایج بهتری داشت هنگامی که مقایسه شد با پروئین های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده.

استفاده از آزمون استرس کوچک نتایج قابل توجهی داشت. نمونه های بدون نمک در تعدادی از موارد که انجام شد در برخی از موارد بهتر از نمونه های نمک دار بود. تغییر پذیری در pH پایین بالا بود که منجر به یک ساختار غیر پایدار در پروتئین ها می شود. سطوح گروه های سولفیدریل قبل و بعد از انعقاد گرمایی شرح نمی دهد اختلافات را در توانایی ساخت ژل یا کیفیت ژل اکثر تحقیق ها نیاز دارد به کمک مکانیسم اساسی و خصوصیات مولکولی شامل شد در انعقاد پروتئین های ماهیچه Tilapia.

تمامی یافته های این تحقیق نشان داد که پروتئین های Tilapia تیمار شده قلیایی می تواند تشکیل دهد ژل های الاستیک و قوی در شرایط حرارتی.

واژه های کلیدی: ایزوله های پروتئین، انعقاد، ژل، ماهیچه سبک

فهرست مطالب

چکیده:    ۱
مقدمه:    ۲
۲- مواد و روش ها:    ۳
۲-۲: تدارک ماهیچه شسته شده:    ۴
۲-۳: آماده سازی ایزوله های پروتئین:    ۴
۲-۴: محتویات رطوبتی:    ۵
۲-۵: تغیر شکل ماده:    ۵
۲-۶: کیفیت ژل:    ۶
۲-۷: پیچ خوردگی:    ۷
۲-۸: ظرفیت نگهداری آب:    ۸
۲-۹: محتویات سولفیدریلی:    ۸
۲-۱۰: آمار:    ۸
۳- نتایج و بحث:    ۹
۳-۱: پیچش:    ۱۰
۳-۲: پیچ خوردگی:    ۱۴
تغییر شکل ماده:    ۱۵
۳-۴: ظرفیت نگهداری آب:    ۲۲
۳-۵: محتویات SH:    ۲۳
۴- بحث:    ۲۵
منابع    ۲۶

منابع

Bakir, H. M., Hultin, H. O., & Kelleher, S. D. (1994). Gelation properties of fatty fish processed with or without added sodium chloride, cryoprotectants and antioxidants. Food Research International, 27, 443–۴۴۹٫

Choi, Y. J., & Park, J. W. (2002). Acid-aided protein recovery from enzyme-rich pacific

whiting. Journal of Food Science, 67(8), 2962–۲۹۶۷٫

Cortes-Ruiz, J. A., Pacheco-Aguilar, R., Garcia-Sanches, G., & Lugo-Sanches, M. E. (2001). Functional characterization of protein concentrates from bristly sardine under acidic conditions. Journal of Aquatic Food Product Technology, 10, 2–۲۳٫

Crynen, S., & Kristinsson, H. G. (2003). The effect of acid and alkali treatments on the

gelation properties of sarcoplasmic and myofibrillar proteins of channel catfish. In IFT Annual Meeting, Chicago, Ill. Abstr. 87-3.

Davenport, M. P., & Kristinsson, H. G. (2003). Low and high pH treatments induce a molten globular structure in myosin which improves its gelation properties. In IFT Annual Meeting, Chicago, Ill. Abstr. 42-9.

Davenport, M. P., Theodore, A., & Kristinsson, H. G. (2004). Influence of insoluble muscle components on the gelation properties of catfish protein isolates made with acid and alkali aided processing. In IFT Annual Meeting, Las Vegas, NV. Abstr. 83A-21.

Feng, Y. M., & Hultin, H. O. (1997). Solubility of the proteins of mackerel light muscle

at low ionic strength. Journal of Food Biochemistry, 21(6), 479–۴۹۶٫

Feng, Y. M., & Hultin, H. O. (2001). Effect of pH on the rheological and structural properties of gels of water-washed chicken-breast muscle at physiological ionic strength. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 49(8), 3927–۳۹۳۵٫

Hamman, D. D. (1991). A tool for understanding thermally induced protein gelation. In P. Nicholas & R. Barford (Eds.), Interactions of food proteins (pp. 212–۲۲۷). Washington, DC: American Chemical Society.

Hamman, D. D., & MacDonald, G. A. (1992). Rheology and texture properties of surimi and surimi based foods. In T. C. Lanier & C. M. Lee (Eds.), Surimi technology (pp. 429–۵۰۰). New York: Marcel Dekker.

Hermansson, A. M. (1978). Physico chemical aspects of soy proteins structure formation. Journal of Texture Studies, 9(1–۲), ۳۳–۵۸٫

Huang, C. H., Lai, H. T., & Weng, Y. M. (1998). Suitability of hybrid tilapia (Oreochromis niloticus _ Oreochromis aureus) muscle for gel formation. International Journal of Food Science and Technology, 33, 339–۳۴۴٫

Hultin, H. O., & Kelleher, S. D. (2000). Surimi processing from dark muscle fish. In J. W. Park (Ed.), Surimi and surimi seafood (pp. 59–۷۷). New York: Marcel Dekker.

Kim, Y. S., Park, J. W., & Choi, Y. J. (2003). New approaches for the effective recovery of fish proteins and their physiochemical characteristics. Fisheries Science, 69, 1231–۱۲۳۹٫

Klesk, K., Yongsawatdigul, J., Park, J. W., Viratchakul, S., & Virulhakul, P. (2000a). Gel

forming ability of tropical tilapia surimi as compared with Alaska pollock and pacific whiting surimi. Journal of Aquatic Food Product Technology, 9(3), 91–۱۰۴٫

Klesk, K., Yongsawatdigul, J., Park, J. W., Viratchakul, S., & Virulhakul, P. (2000b). Physical behavior of tropical tilapia surimi gels at various thermal treatments as compared with Alaska pollock and pacific whiting surimi. Journal of Aquatic Food Product Technology, 9(3), 91–۱۰۴٫

Kongpun, O. (1999). The gel forming ability of washed and unwashed fish meat (lizardfish and nile tilapia). Natural Science, 33, 258–۲۶۹٫

Kristinsson, H. G., & Demir, N. (2003). Functional fish protein ingredients from fish species of warm and temperate waters: Comparison of acid and alkali-aided processing vs. conventional surimi processing. In P. Bechtel (Ed.), Advances in seafood byproducts (pp. 277–۲۹۸). Fairbanks, Alaska: Univ. of Alaska Press.

Kristinsson, H. G., & Hultin, H. O. (2003a). Changes in conformation and subunit assembly of cod myosin at low and high pH and after subsequent refolding. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 51(24), 7187–۷۱۹۶٫

Kristinsson, H. G., & Hultin, H. O. (2003b). Effect of low and high pH treatment on the functional properties of cod muscle proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 51, 5103–۵۱۱۰٫

Kristinsson, H. G., & Hultin, H. O. (2003c). Role of pH and ionic strength on water relationships in washed minced chicken-breast muscle gels. Journal of Food Science, 68(3), 917–۹۲۲٫

Kristinsson, H. G., & Ingadottir, B. (2006). Recovery and properties of muscle proteins extracted from tilapia (Oreochromis niloticus) light muscle by pH shift processing. Journal of Food Science, 71(3), 132–۱۴۱٫

Kristinsson, H. G., Theodore, A., Demir, N., & Ingadottir, B. (2005). A comparative study between acid- and alkali-aided processing and surimi processing for the recovery of proteins from channel catfish muscle. Journal of Food Science, 70(4), 298–۳۰۶٫

Kudo, G., Okada, M., & Miyauchi, D. (1973). Gel-forming capacity of washed and unwashed flesh of some pacific coast species of fish. Marine Fisheries Review, 32, 10–۱۵٫

Lanier, T. C. (2000). Surimi gelation chemistry. In J. W. Park (Ed.), Surimi and surimi seafood (pp. 237–۲۶۵). New York: Marcel Dekker.

Onibala, H., Takayama, T., Shindo, J., Hayashi, S, & Miki, H. (1997). Influence of freshness on occurrence of setting and disintegrating in heat-induced gels from tilapia. Fisheries Science, 63(2), 276–۲۸۰٫

Park, J. W., Korhonen, R. W., & Lanier, T. C. (1990). Effects of rigor-mortis on gelforming properties of surimi and unwashed mince prepared from tilapia. Journal of Food Science, 55(2), 353–۳۵۵, ۳۶۶٫

Park, J. W., & Lanier, T. C. (2000). Processing of surimi and surimi seafoods. In R. E.

Martin (Ed.), Marine and freshwater products handbook. Lancaster, NH: Technomic Publishing Company.

Theodore, A., Kristinsson, H. G., & Crynen, S. (2003). The effect of pH and salt on the

gelation properties of catfish surimi and catfish protein isolates from acid and alkali-aided processing. In IFT Annual Meeting, Chicago, Ill. Abstr. 76A-10.

Undeland, I. A., Kelleher, S. D., & Hultin, H. O. (2002). Recovery of functional proteins

from herring (Clupea harengus) light muscle by an acid or alkaline solubilization process. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 50, 7371–۷۳۷۹٫

Xiong, Y. L. (1997). Structure–function relationship of muscle proteins. In S. Damodaran & A. Paraf (Eds.), Food proteins and their applications (pp. 341–۳۹۲).

New York: Marcel Dekker. Xiong, Y. L. (2000). Meat processing. In S. Nakai & H. W. Modler (Eds.), Food proteins processing applications (pp. 89–۱۴۵). New York: Wiley-VCH.

Xiong, Y. L., & Blacnchard, S. P. (1994). Dynamic gelling properties of myofibrillar protein from skeletal muscles of different chicken parts. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 42, 670–۶۷۴٫

Yongsawatdigul, J., & Park, J. W. (2003). Thermal denaturation and aggregation of threadfin bream actomyosin. Food Chemistry, 83, 409–۴۱۶٫

Yongsawatdigul, J., & Park, J. W. (2004). Effects of alkali and acid solubilization on gelation characteristics of rockfish muscle proteins. Journal of Food Science, 69(7), 499–۵۰۵

مقدمه:

 کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین  می باشد(Xiong, 2000).  پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson  و  Hultin در سال ۲۰۰۳ نشان داده است که  ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است (  Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای (  Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال ۲۰۰۰ مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود  زمانی که در درمای ۹۰ درجه سانتی گراد به مدت ۱۵ دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد (  Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

 ۲- مواد و روش ها:

۲-۱: مواد خام: ماهیچه های Tilapia (200-170 گرم) بدست آمد از یک منطقه محلی ( Rain Forest Aquaculture, Fl) ماهیچه ها پردازش می شوند فورا بعد از اینکه ماهی ها کشته شدند و منتقل شدند به جعبه های استیروفوم روی یخ درون آزمایشگاه و ذخیره سازی می شوند در یک اتاق سرد در دمای ۴ درجه سانتی گراد تا پردازش شوند ( در ۲۴ ساعت از زمان برش خوردن). ماهیچه قرمز بصورت دستی برش خورده و از ماهیچه سفید جدا و دور انداخته شدند. ماهیچه های سفید باقی مانده با یک دستگاه خرد کن خورد شدند ( Scorille Hamilton Beach, Washington, NC) با سوراخ های ۶ میلی متری. همه پروپاراسیون ها ( نمونه های آماده شده) در یک اتاق سرد در دمای ۴ درجه سانتی گراد یا روی یخ مهیا شد و استفاده شد برای نگهداری در دمای زیر ۵ درجه سانتی گراد.

 ۲-۲: تدارک ماهیچه شسته شده:

ماهیچه خورد شده با آب مقطر سرد مخلوط گردید به نسبت حجمی ۱:۳ و اجازه داده شد تا ته نشین شود برای ۱۵ دقیقه و هر ۵ دقیقه تکان داده شد با یک قاشق پلاستیکی. این مخلوط ریخته شد بدرون یک صافی با دولایه پارچه ململ و اب بصورت دستی با فشار از آن خارج شد. این موارد دوباره تکرار گردید و در آخرین بار شستشو آب حاوی ۲/۰ % نمک جهت آبگیری پروتئین های ماهیچه سفید Tilapia بکار گرفته شد.

۲-۳: آماده سازی ایزوله های پروتئین:

ماهیچه های خورد شده با اب مقطر سرد به نسبت حجمی ۱:۹ مخلوط و سپس به مدت ۶۰ ثانیه هم زده شدند ( دوبار به مدت ۳۰ ثانیه). با استفاده از یک خرد کن ( مخلوط کن) waring ( (Waring Products Dirision, New Hartford, CT در خروجی برقی ۴۰% و بدقت ریخته شد درون یک بشر پلاستیکی روی یخ.

مواد همگن شدند و از نظر pH تنظیم شدند در ۲٫۵,۲٫۹,۱۱,۱۱٫۲ تا پروتئین ها حل شوند با استفاده از HCl 2 مولار و یا Na OH  ۲ مولار. مواد یکنواخت شده ریخته شدند بدرون یک سانتریفوژ و سانتریفوژ شدند با دور ۱۰۰۰۰g به مدت ۲ دقیقه در یک Sorvall RC-5B Using a GS-3 Rotor . نتایج سانتریفوژ این بود که سه لایه تشکیل گردید. سوپ بالایی جدا شده و رسوب داده شد توسط ریختن محتویات تیوب های سانتریفوژ بدرون یک صافی حاوی دو لایه پارچه ململ. سوپرناتنت انتخاب شده در معرض رسوب دهی ایزوالکتریک قرار گرفت و با تنظیم pH روی ۵/۵ و دوباره سانتریفوژ شد در دور۱۰۰۰۰g برای ۲۰ دقیقه. رسوب در یک کیسه زیپ دار قرار گرفت و روی یخ نگهداری شد در یک اتاق سرد در دمای ۴ درجه سانتی گراد بصورت شبانه.

30,000 ریال – خرید نهایی کردن خرید مورد به سبد خرید اضافه شد

جهت دریافت و خرید متن کامل مقاله و تحقیق و پایان نامه مربوطه بر روی گزینه خرید انتهای هر تحقیق و پروژه کلیک نمائید و پس از وارد نمودن مشخصات خود به درگاه بانک متصل شده که از طریق کلیه کارت های عضو شتاب قادر به پرداخت می باشید و بلافاصله بعد از پرداخت آنلاین به صورت خودکار  لینک دنلود مقاله و پایان نامه مربوطه فعال گردیده که قادر به دنلود فایل کامل آن می باشد .