عنوان :

مقاله انگلیسی طرح های CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولی برنامه ریزی شده ) و ایمنی با ترجمه فارسی

تعداد صفحات : ۱۹

نوع فایل : ورد و قابل ویرایش

چکیده

در این مقاله به بررسی طرح های CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولی برنامه ریزی شده ) و ایمنی

می پردازیم. در مورد پروتئین های CARD و عملکردشان بدیهی است که حداقل ۳ مسیر اصلی وجود دارد که این پروتئین ها عملی می کنند : تنظیم فعال سازی کاسپاز در زمینه اپوپتوز، تنظیم فعال سازی کاسپاز در زمینه التهاب یا تنظیم فعال سازی NF-KB در زمینه واکنش های ایمنی غریزی و انطباقی ، تمام پروتئین های CARD به یک شیوه در دفاع میزبان در مقبال عفونت ، فشار محیطی یا آسیب سلولی عمل می کنند. بدیهی است که عمل و تاثیر متقبال عمده ای بین مسیرهایی که منجر بر فعال سازی NF-KB می شوند. و آنهایی که منجر به التهاب به واسطه کاسپاز یا اپوپتوز می گردند ، وجود دارد. بنابراین تعجبی ندارد که ملکول های پروتئین مشابه بطور مکرر در پروتئین های از تمام مسیرها یافت می شوند. بعلاوه ، درونمایه CARD نیز در پروتئین هایی از کوه ها ، حشرات و ویروس ها یافت شده است. بدیهی است که باید پیش از شناخت کامل پیچیدگی های مسیرهای نشانه گذاری شامل پروتئین های CARD  تلاش بیشتری صورت گیرد.

واژه های کلیدی: پروتئین های CARD ، حلقوی مارپیچ ، دو بخشی، گروه CC-CARD ، اپوپتوز،  التهاب، واکنش های ایمنی

فهرست مطالب

طرح های CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولی برنامه ریزی شده ) و ایمنی     ۴
مقدمه    ۵
گروه و خانواده     ۷
حلقوی مارپیچ     ۷
دو بخشی     ۷
(۴) پروتئین های صرفا CARD     ۷
CC-CARD     ۱۱
پروتئین های صرفا CARD     ۱۳
نتیجه گیری ها     ۱۵

طرح های CARD در اپوپتوز ( مرگ سلولی برنامه ریزی شده ) و ایمنی :

ردیف و آرایش گیج کننده از پروتئین های شامل دامنه جذب و تقویت کاسپاز ( CARD ) شناسایی شده است. سابقا نشان داده شده بود که تقابلات CARD-CARD به اجتماع و همگذاری مجموعه های پروتئینی مربوط می شدند که پردازش کاسپاز و فعال سازی در زمینه ی اپوپتیوز را ارتقا می دادند. با وجود این در حالی که خانواده ای از پروتئین ها حاوی CARD رشد یافته است،آشکار شده است که اکثر این پروتئین ها، کاسپازها را جذب نمی کنند یا فعال سازی کاسپاز را ارتقا نمی دهند. در عوض ، بسیاری از آن ها در مسیرهای نشانه گذاری NF-KB وابسته به واکنش های ایمن غریزی یا انطباقی شرکت می کنند. ما در اینجا طبقه بندی مختصر و ساده ای از پروتئین ها CARD را بر اساس ساختار دامنه شان نشان می دهیم و نقش های متفاوت این پروتئین ها را در زمینه دفاع میزبان بررسی می کنیم.

مقدمه

در سال های اخیر شماری از واحدهای مربوطه در پروتئین هایی که در مسیرهای نشانه گذاری منتهی به اپوپتیوز شرکت می کنند ، شناسایی شده اند. این واحدها شامل دامنه مرگ (DD) دامنه انگیزپذیر مرگ (DED) دامنه تقویت کاسپار ( CARD ) و دامنه پیرین که قبلا توضیح داده شد ( PYD ) می باشند. تمامی این واحدها ۶ یا ۷ دسته یا بافت مارپیچ  غیر هوازی را شکل می دهند که به اصطلاح چین دامنه مرگ نامیده شده است. تقابلات هم گونهبین پروتئین های شامل CARD ها ، DED ها یا DD ها در مسیرهای نشانه گذاری و اگر و متفاوتی یافت شده است که منجر به فعال سازی کاسپاز (پروتئاز خاص اسید اسپرتیک سیستئین ) و اپوپتوز می گردند. نمونه رایجی از مسیر CD95 ( FAS/APO-1 ) که در آن گیرنده CD95 با لیگاند خود برخورد می کند ، پروتئین وفق دهنده وابسته به FAS بر دامنه مرگ (FADD) از طریق درونمایه های DD موجود در هر دو پروتئین را جذب و تقویت می کند. در عوض ، FADD ، از طریق درونمایه واحد DED موجود در اولی و دو درونمایه DED متوالی مموجود در درومی ، کاسپاز ۸ را بر گره گیرنده جذب می نماید. این امر منجر به فعال سازی کاسپاز ۸ و تکثیر نشانه مرگ و خونریزی در اثر آبشاری از حوادث فروکافت پروتئین می گردد. واحد CARD ابتدا در زیرمجموعه از کاسپازها و ملکول های وفق دهنده شان شناسایی شد و تقابلات CARD-CARD بین APAF-1 و کاسپاز-۹ برای تجمع و همگذاری یک بافت پروتئین ( به نام اپوتپوزوم ) که فعال سازی کاسپاز ۹ را در طول اپتوپتوز افزایش می دهد لازم و حیاتی هستند .

References

Aderem A. and Ulevitch, R.J. (2000) Toll-like receptors in the induction of the innate immune response. Nature, 406, 782–۷۸۷٫ [PubMed]
Adrain C. and Martin, S.J. (2001) The mitochondrial apoptosome: a killer unleashed by the cytochrome seas. Trends Biochem. Sci., 26, 390–۳۹۷٫ [PubMed]
Aravind L., Dixit, V.M. and Koonin, E.V. (1999) The domains of death: evolution of the apoptosis machinery. Trends Biochem. Sci., 24, 47–۵۳٫ [PubMed]
Bergeron L. et al. (1998) Defects in regulation of apoptosis in caspase-2-deficient mice. Genes Dev., 12, 1304–۱۳۱۴٫ [PMC free article] [PubMed]
Bertin J. and DiStefano, P.S. (2000) The PYRIN domain: a novel motif found in apoptosis and inflammation proteins. Cell Death Differ., 7, 1273–۱۲۷۴٫ [PubMed]
Bertin J. et al. (1999) Human CARD4 protein is a novel CED-4/Apaf-1 cell death family member that activates NF-κB. J. Biol. Chem., 274, 12955–۱۲۹۵۸٫ [PubMed]
Bertin J. et al. (2000) CARD9 is a novel caspase recruitment domain-containing protein that interacts with BCL10/CLAPand activates NF-κB. J. Biol. Chem., 275, 41082–۴۱۰۸۶٫ [PubMed]
Bertin J., Wang, L., Guo, Y., Jacobson, M.D., Poyet, J.L., Srinivasula, S.M., Merriam, S., DiStefano, P.S. and Alnemri, E.S. (2001) CARD11 and CARD14 are novel caspase recruitment domain (CARD)/membrane-associated guanylate kinase (MAGUK) family members that interact with BCL10 and activate NF-κB. J. Biol. Chem., 276, 11877–۱۱۸۸۲٫ [PubMed]
Boldin M.P., Goncharov, T.M., Goltsev, Y.V. and Wallach, D. (1996) Involvement of MACH, a novel MORT1/FADD-interacting protease, in Fas/APO-1- and TNF receptor-induced cell death. Cell, 85, 803–۸۱۵٫ [PubMed]

CARD games in apoptosis and immunity

Lisa Bouchier-Hayes and Seamus J. Martin

Abstract

A bewildering array of proteins containing the caspase recruitment domain (CARD) have now been identified. Previously, CARD–CARD interactions have been shown to be involved in the assembly of protein complexes that promote caspase processing and activation in the context of apoptosis. However, as the family of CARD-containing proteins has grown, it has become apparent that the majority of these proteins do not recruit caspases or promote caspase activation. Instead, many participate in NF-κB signalling pathways associated with innate or adaptive immune responses. Here, we suggest a simplified classification of the CARD proteins based upon their domain structures and discuss the divergent roles of these proteins in the context of host defence.

Introduction

In recent years, a number of related modules have been identified in proteins that participate in signalling pathways leading to apoptosis. These modules include the death domain (DD), death effector domain (DED), caspase recruitment domain (CARD) and the recently described Pyrin domain (PYD) (Hofmann et al., 1997; Aravind et al., 1999; Bertin and DiStefano, 2000; Martinon et al., 2001). All of these modules form a six or seven antiparallel α-helical bundle that has been termed the death domain fold. Homotypic interactions between proteins containing CARDs, DEDs or DDs have been found in divergent signalling pathways that result in caspase (cysteine aspartic acid-specific protease) activation and apoptosis. A classic example is the CD95 (Fas/APO-1) pathway where, upon encounter with its ligand, the CD95 receptor recruits the adaptor Fas-associated protein with death domain (FADD) via DD motifs present in both proteins (Boldin et al., 1996). In turn, FADD recruits caspase-8 to the receptor complex via a single DED motif present in the former, and two tandemly arranged DED motifs present in the latter. This results in caspase-8 activation and propagation of the death signal through a cascade of further proteolytic events.

The CARD module was first identified in a subset of caspases and their adaptor molecules, and notably, CARD–CARD interactions between Apaf-1 and caspase-9 are critical for the assembly of a protein complex (called the apoptosome) that promotes caspase-9 activation during apoptosis (for a recent review, see Adrain and Martin, 2001). Certain CARD-containing caspases have also been implicated in proteolytic processing of cytokines (e.g. caspase-1 is required for maturation of IL-1β and IL-18) that are important in the inflammatory response. However, the family of CARD-containing proteins has expanded dramatically over the past few years and it is now apparent that many of the recently identified CARD-containing proteins do not promote caspase activation. Rather, accumulating evidence suggests that many CARD proteins participate in NF-κB signalling pathways associated with immune responses. Two CARD proteins in particular, Nod1 and Nod2, have been implicated in a pathway that may represent an important pathogen recognition and defence mechanism. These and other recent developments are the subject of this review.

جهت دریافت و خرید متن کامل مقاله و تحقیق و پایان نامه مربوطه بر روی گزینه خرید انتهای هر تحقیق و پروژه کلیک نمائید و پس از وارد نمودن مشخصات خود به درگاه بانک متصل شده که از طریق کلیه کارت های عضو شتاب قادر به پرداخت می باشید و بلافاصله بعد از پرداخت آنلاین به صورت خودکار  لینک دنلود مقاله و پایان نامه مربوطه فعال گردیده که قادر به دنلود فایل کامل آن می باشد .